6 juin 2017 Toulouse (France)
Stochastic self-assembly mechanism of ParB-parS partition complex is conserved on bacterial chromosomes and plasmids
Roxanne Diaz  1@  , Labourdette Delphine  2@  , Rech Jerome  3@  , Walter Jean-Charles  4@  , Veronique Le Berre  2@  , Jean-Yves Bouet  3@  , Parmegianni Andrea  4@  
1 : Laboratoire de microbiologie et génétique moléculaires  (LMGM)  -  Site web
Université Paul Sabatier - Toulouse 3, Centre National de la Recherche Scientifique : UMR5100
118 route de Narbonne 31062 Toulouse cedex 9 -  France
2 : Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Biologiques et des Procédés  (LISBP)  -  Site web
CNRS : UMR5504, Institut national de la recherche agronomique (INRA) : UMR792, INSA - Institut National des Sciences Appliquées
135 avenue de Rangueil 31077 Toulouse CEDEX 04 -  France
3 : Laboratoire de microbiologie et génétique moléculaires  (LMGM)  -  Site web
CNRS : UMR5100, Université Paul Sabatier (UPS) - Toulouse III
118 route de Narbonne 31062 Toulouse cedex 9 -  France
4 : Laboratoire Charles Coulomb  (L2C)  -  Site web
Université de Montpellier : HR10M00506, Centre National de la Recherche Scientifique : UMR5221
1 place Eugène Bataillon Université Montpellier 34095 Montpellier Cedex 5 -  France

Chromosomal organization is linked to the temporal and spatial control of gene expression in cellular development. Structuration of chromosomes is accomplished through a variety of intracellular protein-DNA interactions that are essential to the survival and functionality of the cell. The organization and positioning of the bacterial genome is controlled by a localization reaction called partition. Type I partition systems, the most widespread and the only ones present on chromosomes, centromere binding proteins, ParB, propagate along DNA from their nucleation at the centromere. In this work, we employ high-resolution ChIP-sequencing and epifluorescence microscopy to uncover the architecture of bacterial partition complexes.


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